Цикл Кребса — это… Что такое Цикл Кребса?

9)Классификация витаминов.

Витамины,
растворимые в жирах

1. Витамин
А (антиксерофтальмический); ретинол

2. Витамин D
(антирахитический); кальциферолы

3. Витамин
Е (антистерильный, витамин размножения); токоферолы

4. Витамин
К (антигеморрагический); нафтохиноны

Витамины,
растворимые в воде

1. Витамин B1(антиневритный); тиамин

2. Витамин В2 (витамин роста); рибофлавин

3. Витамин В6 (антидерматитный,
адермин); пиридоксин

4. Витамин B12(антианемический); цианкобаламин; кобаламин

5. Витамин
РР (антипеллагрический, ниацин); никотинамид

6. Витамин Вc (антианемический); фолиевая
кислота

7. Витамин В3 (антидерматитный); пантотеновая
кислота

8. Витамин
Н (антисеборейный,
фактор роста бактерий, дрожжей и
грибков); биотин

9. Витамин
С (антискорбутный); аскорбиновая
кислота

10. Витамин
Р (капилляроукрепляющий, витамин проницаемости);
биофлаво-ноиды

Помимо
этих двух главных групп витаминов,
выделяют группу разнообразных
химических веществ,
из которых часть синтезируется ворганизме,
но обладает витаминными свойствами.

Для человека и ряда животных
эти вещества принято
объединять в группу витаминоподобных.
К ним относят холин, липоевую
кислоту, витаминВ15 (пангамовая
кислота), оротовую
кислоту, инозит, убихинон,парааминобензойную
кислоту,
кар-нитин, линолевую и линоленовую
кислоты, витамин U
(противоязвенный фактор) и ряд факторов
роста птиц, крыс, цыплят, тканевых
культур.

Недавно открыт еще один фактор,
названный пирролохинолинохиноном.
Известны его коферментные и кофакторные
свойства, однако пока не раскрыты
витаминные свойства (см.

далее
«Витаминоподобные
вещества»).
Поскольку типичные проявления авитаминозов
встречаются довольно редко, очевидно,
нет необходимости в подробном описании
клинической картины гипо- и авитаминозов.

5.2.3. Регуляция активности цикла трикарбоновых кислот

В
ротовой полости и желудке жиры не
перевариваются, т.к там не вырабатываются
ферменты гидролизующие жиры, нет условий
для их эмульгирования .

Переваривание
жиров происходит в тонком отделе
кишечника под действием липазы, выделяемой
поджелудочной железой. В самом начале,
перед гидролизом пищ.

жиры эмульгируются
с помощью желчных кислот. Желудочные
кислоты синтезируются в печени на основе
холестерина, накапливаются в желудочном
пузыре и далее вместе с желчью попадают
в тонкий отдел кишечника.

Желчные кислоты
разбивают жир на мельчайшие капельки,
собираются на их поверхности своей
гидрофобной частью во внутрь, а
гидрофильной снаружи и тем самым
способствуют переносу жира в водную
фазу с образованием устойчивой
водно-жировой эмульсией . Т.

к липаза
гидролизующие жиры использует только
в водной части, поэтому эмульгирование
жира необходимо для того чтобы увеличивать
площадь соприкосновения жира с липазой.

Желчные
кислоты присутствуют в организме в виде
натриевых солей парных желчных кислот,
т.е они связаны с ам/к-ами глицином и
таурином.

NH2-CH2-COOH-глицин

NH2-CH2-CH2-SO3H-таурин

Липаза
выделяется поджелудочной железой в
неактивной форме, активируется желчными
кислотами.

В данном цикле
происходит полное окисление ацетил-КоА.
Цикл начинается с взаимодействия
ацетил-КоАс щавелевоуксусной
кислотой (ЩУК), а заканчивается образованием
щавелевоуксусной кислоты. Цикл
трикарбоновых кислот (ЦТК) протекает
внутри митохондрий.

Ключевыми ферментами
ЦТК являются цитратсинтаза и
изоцитратдегидрогеназа. Они
ингибируются высокой концентрацией
АТФ и НАДН2. Активаторами этих
ферментов являются АДФ и НАДокисленный.

аспарагиновая
кислота — NН3 Н2О→ ЩУК;

ПВК СО2→
ЩУК.

5.2.2. Биологическое значение цикла Кребса

Окисление
биологическое,совокупность реакций
окисления, протекающих во всех живых
клетках. Основная функция О. б. —
обеспечение организма энергией в
доступной для использования форме.
Реакции О. б.

в клетках катализируют
ферменты, объе-диняемые в класс
оксидоредуктаз. О. б. в клетках связано
с передачей т. н. восстанавливающих
эквивалентов (ВЭ) — атомов водорода или
электронов — от одного соединения —
донора, к другому — акцептору.

https://www.youtube.com/watch?v=lDRw0E2BPHc

У аэробов
— большинства животных, растений и
многих микроорганизмов — конечным
акцептором ВЭ служит кислород. Поставщиками
ВЭ могут быть как органические, так и
неорганические вещества (см. таблицу).

Основной путь использования энергии,
освобождающейся при О. б., — накопление
её в молекулах аденозинтрифосфорной
кислоты (АТФ) и др. макроэргических
соединений.О. б.

, со-провождающееся
синтезом АТФ из аденозиндифосфорной
кислоты (АДФ) и неорганического фосфата,
происходит при гликолизе, окислении
a-кетоглутаровой кислоты и при переносе
ВЭ в цепи окислительных (дыхательных)
ферментов, обычно называют окислительным
фосфорилированием (см. схему).

В процессе
дыхания углеводы, жиры и белки подвергаются
многоступенчатому окислению, которое
приводит к вос-становлению основных
поставщиков ВЭ для дыхательных флави-нов,
никотинамидадениндинуклеотида (НАД),
никотинамидаде-ниндинуклеотидфосфата
(НАДФ) и липоевой кислоты.

Восстановление
этих соединений в значительной мере
осуществляется в трикарбоновых кислот
цикле, которым завершаются основные
пути окислительного расщепления
углеводов (оно начинается с гликолиза),
жиров и аминокислот.

Помимо цикла
трикарбоновых кислот, некоторое
количество восстановленных коферментов
— ФАД (флавинадениндинуклеотида) и НАД
— образуется при окислении жирных
кислот, а также при окислительном
дезаминировании глутаминовой кислоты
(НАД) и в пентозофосфатном цикле
(восстановленный НАДФ).

Одновременно
развивалось направление, где в основу
классификации ферментов был положен
тип реакции, подвергающейся каталитическому
воздейсвию. Наряду с ферментами,
ускоряющими реакции гидролиза (гидролазы),
были изучены ферменты, участвующие в
реакциях переноса атомов и атомных
групп (феразы), в изомеризации (изомеразы),
расщеплении (лиазы), различных синтезах
(синтетазы) и т. д.

Это направление в
классификации ферментов оказалось
наибо-лее плодотворным, так как объе-диняло
ферменты в группы не по надуманным,
формальным признакам, а по типу важнейших
биохимических процессов, лежащих в
основе жизнедеятельности любого
организма.

По этому принципу все ферменты
делят на 6 классов.1. Оксидоредуктазы —
ускоряют реакции окисления —
восстанов-ления. 2. Трансферазы — ускоряют
реакции переноса функцио-нальных групп
и молекулярных остатков. 3.

Гидролазы —
уско-ряют реакции гидролитического
распада. 4. Лиазы — ускоряют негидролитическое
отщепление от субстратов определенных
групп атомов с образованием двойной
связи (или присоединяют группы атомов
по двойной связи). 5.

Изомеразы — ускоряют
пространственные или структурные
перестройки в пределах одной молекулы.
6. Лигазы — ускоряют реакции синтеза,
сопряженные с распадом богатых энергией
связей.

Энергетическая
функция. Энергетическая эффективность
выражается количеством молекул АТФ

RH2
НАД→R НАДН2.

Их катализируют
ферменты изоцитратдегидрогеназа,
кетоглютаратдегидрогеназный комплекс,
малатдегтдрогеназа.

Образовавшиеся в
ЦТК 3 молекулы НАДН2в последующем
окисляются в длинной ЦПЭ с образованием
9 молекул АТФ (при окислении каждой НАДН2синтезируется 3 молекулы АТФ).

RН2
ФАД→R ФАДН2


Образовавшийся в
ЦТК ФАДН2 окисляется в короткой
ЦПЭ, давая энергию для синтеза 2 молекул
АТФ.

В сукцинилтиокиокиназной
реакции ЦТК непосредственно образуется
1 макроэрг – ГТФ (1 ГТФ = 1 АТФ).

В целом общая
энергетическая эффективность ЦТК
составляет 12молекул АТФ.

Анаболическая
функциязаключается в том, что
некоторые метаболиты цикла Кребса не
окисляются в нём, а используются для
синтеза новых веществ.

Например, α —
кетоглютаровая используется на синтез
глютаминовой кислоты. Сукцинил-КоА
используется на синтез гема. Ацетил КоА
идёт на синтез жирных кислот, холестерина.

Взаимосвязь
обмена белков, жиров, углеводов.


Содержание углеводов
в организме человека в среднем составляет
около 2%. Наиболее высоко содержание
углеводов в печени, соединительной
ткани.

Углеводы выполняют
в организме многочисленные функции.

  1. Энергетическая:
    при окислении 1 грамма углеводов
    образуется 4,1 – 4,2 ккал.

  2. Структурная
    функция: входят в состав клеточных
    мембран, рецепторов, межклеточного
    вещества, соединительной ткани.

  3. Входят в состав
    других важных для организма веществ
    (нуклеиновые кислоты, АТФ, НАД, ФАД и
    др.).

  4. Вместе с белками
    в составе гликопротеидов выполняют
    специфические функции:

  • иммунная функция
    (иммуноглобулины);

  • транспортная
    функция (например, трансферрин,
    церулоплазмин);

  • ферментативная
    функция (например,холинэстераза);

  • рецепторная
    функция;

  • коммуникативная
    функция (межклеточные взаимодействия).

2. Различия белков по молекулярной массе

Как
уже говорилось выше, по форме молекул
белки делят на глобулярные и фибриллярные.
Глобулярные белки имеют более компактную
структуру, их гидрофобные радикалы в
большинстве своём спрятаны в гидрофобное
ядро, и они значительно лучше растворимы
в жидкостях организма, чем фибриллярные
белки (исключение составляют мембранные
белки).

Белки
— высокомолекулярные соединения, но
могут сильно отличаться по молекулярной
массе, которая колеблется от 6000 до 1 000
000 Д и выше. Молекулярная масса белка
зависит от количества аминокислотных
остатков в полипептидной цепи, а для
олигомерных белков — и от количества
входящих в него протомеров (или
субъединиц).

3. Суммарный заряд белков

Белки
имеют в своём составе радикалы лизина,
аргинина, гистидина, глутаминовой и
аспарагиновой кислот, содержащие
функциональные группы, способные к
ионизации (ионогенные группы).

Кроме
того, на N- и С-концах полипептидных цепей
имеются α-амино- и α-карбоксильная
группы, также способные к ионизации.
Суммарный заряд белковой молекулы
зависит от соотношения ионизированных
анионных радикалов Глу и Асп и катионных
радикалов Лиз, Apr и Гис.

-NH3   ОН- →
-NH2 
H2O.

Значение
рН, при котором белок приобретает
суммарный нулевой заряд,
называют»изоэлектрическая
точка» и
обозначают как pI. В изоэлектрической
точке количество положительно и
отрицательно заряженных групп белка
одинаково, т.е. белок находится в
изоэлектрическом состоянии.

Так
как большинство белков в клетке имеет
в своём составе больше анионогенных
групп (-СОО-),
то изоэлектрическая точка этих белков
лежит в слабокислой среде.

Изоэлектрическая
точка белков, в составе которых преобладают
катионогенные группы, находится в
щелочной среде. Наиболее яркий пример
таких внутриклеточных белков, содержащих
много аргинина и лизина, — гистоны,
входящие в состав хроматина.

Белки,
имеющие суммарный положительный или
отрицательный заряд, лучше растворимы,
чем белки, находящиеся в изоэлектрической
точке. Суммарный заряд увеличивает
количество диполей воды, способных
связываться с белковой молекулой, и
препятствует контакту одноимённо
заряженных молекул, в результате
растворимость белков увеличивается.

Заряженные белки могут двигаться в
электрическом поле: анионные белки,
имеющие отрицательный заряд, будут
двигаться к положительно заряженному
аноду ( ), а катионные белки — к отрицательно
заряженному катоду (- ).

5. Растворимость белков

Растворимость
белков в воде зависит от всех перечисленных
выше свойств белков: формы, молекулярной
массы, величины заряда, соотношения
полярных и неполярных функциональных
групп на поверхности белка.

Кроме этого,
растворимость белка определяется
составом растворителя, т.е. наличием в
растворе других растворённых веществ.
Например, некоторые белки легче
растворяются в слабом солевом растворе,
чем в дистиллированной воде.

С другой
стороны, увеличение концентрации
нейтральных солей может способствовать
вьшадению определённых белков в осадок.
Денатурирующие агенты, присутствующие
в растворе, также снижают растворимость
белков

18)Окисление глицерина и бета-окисления
жирных кислот(про жирные кислоты не
нашла,только глицерин)

1.
ПИРУВАТА

2.
ИЗОЦИТРАТА

3.
Альфа-КЕТОГЛУТАРАТА

1
. альфа -ГЛИЦЕРОФОСФАТА

2.
ГЛИЦЕРАЛЬДЕГИД-3-ФОСФАТА

3.
2-ФОСФОГЛИЦЕРАТА

4.
ПИРУВАТА

5.
ИЗОЦИТРАТА

6.
Альфа-КЕТОГЛУТАРАТА

7.
СУКЦИНАТА

8.
МАЛАТА

АТФ
выделилось за счёт реакций

1.
1,3-дифосфоглицерата

2.2-фосфоенолпирувата

3.Сукцинил-КоА

Понравилась статья? Поделиться с друзьями:
Медицинский взгляд на еду
Adblock
detector